Alcheimera slimība ir smadzeņu degeneratīvā slimība. Izpratne par to, kā Alcheimera anatomija atšķiras no parastām smadzenēm, dod mums ieskatu. Tas var palīdzēt mums labāk tikt galā ar pārmaiņām, kas notiek ar saviem mīļajiem šīs novājinošās slimības rezultātā.
Alcheimera slimības gadījumā Alcheimera slimības smadzenes izskats ļoti atšķiras no normālas smadzenēs.
Smadzeņu garozas atrofijas. Tas nozīmē, ka šī smadzeņu zona samazinās, un šī saraušanās dramatiski atšķiras no normālas smadzeņu smadzeņu garozas. Smadzeņu garozs ir smadzeņu ārējā virsma. Tā ir atbildīga par visu intelektuālo darbību. Ir divas būtiskas izmaiņas, kuras smadzenēs var novērot autopsijā:
- Smadzeņu vielas daudzums smadzeņu krokās (žiros) samazinās
- Smadzenes (sulči) krokas vietas ir ievērojami paplašinātas.
Mikroskopiski smadzenēs ir arī vairākas izmaiņas.
Divos nozīmīgākajos konstatējumos Alcheimera smadzenēs ir amiloidāta plāksnes un neirofibrilārās saites. Amiloidāta plāksnes atrodas ārpus neironiem, neironu iekšpusē atrodas neurofibrilāras plāksnes. Neironi ir smadzeņu nervu šūnas.
Plaušās un sajūtas ir atrodamas cilvēku bez Alcheimera slimniekiem smadzenēs. Tas ir to bruto daudzums, kas ir nozīmīgi Alcheimera slimībā.
Amiloido plāksnīšu loma
Amiloidāta plāksnes galvenokārt sastāv no proteīna, ko sauc par B-amiloido olbaltumvielu, kas pats par sevi ir daļa no daudz lielāka proteīna, ko sauc par APP (amiloido prekursora proteīns). Tās ir aminoskābes.
Mēs nezinām, ko APP dara. Bet mēs zinām, ka APP tiek ražots šūnā, tiek transportēts uz šūnu membrānu un vēlāk sadalīts.
APP (amiloido prekursora proteīna) sadalīšanās procesā ir iesaistīti divi galvenie ceļi. Viens ceļš ir normāls un nerada problēmas. Otrais izraisa izmaiņas Alcheimera slimības un dažu citu demenci.
Ceļu sadalījums, kas ved uz Alcheimera bojājumiem
Otrajā sadalīšanās ceļā APP tiek sadalīts ar enzīmu B-sekretāzi (B = beta), tad y-sekretāzi (y = gamma). Daži no fragmentiem (saukti peptīdi), kas rezultāts stick kopā un veido īsu ķēdi sauc par oligomēru. Oligomērus sauc arī par ADDL, amiloid-beta atvasinātām difūzām ligandām. Ir pierādīts, ka amiloidbeta oligomēri 42 neironu saziņā rada problēmas. Amiloidbetamīns 42 ražo arī sīkas šķiedras vai fibriles. Kad tās sasien kopā, tās veido amiloidāta plāksni. Dažas no šīm plāksnēm var ievietot neironu šūnu membrānā, izraisot vielas nonākšanu šūnā, tādējādi noplūstot tālāk. Šis bojājums izraisa amiloidbeta 42 peptīdu palielināšanos, kas izraisa neironu disfunkciju un nāvi.
Neurofibrilāru sabiezējumu loma
Otrs nozīmīgākais atklājums Alcheimera smadzenēs ir neirofibrilāras sajūtas. Neurofibrilārās saites veido proteīns, ko sauc par tau proteīnu.
Tau proteīni būtiski ietekmē nervu struktūru. Cilvēki ar Alcheimera tau proteīniem izraisa novirzes, izmantojot pārāk aktīvus enzīmus, kas izraisa neurofibrilāru sajūtu veidošanos. Neirofibrilāras sajūtas rada šūnu nāvi.
Alcheimera smadzeņu kopsavilkums
Amiloido plāksnīšu un neirofibrilāru saišu loma smadzeņu darbības dēļ nav pilnīgi izprasta. Lielākā daļa cilvēku, kuriem ir Alcheimera slimība, liecina par abām plāksnēm un sajukumiem, taču nelielam skaitam cilvēku ar Alcheimera slimību ir plāksnes, un dažās no tām ir tikai neirofibrilāras saites.
Cilvēki ar plāksnīti tikai Alcheimera slimības laikā lēnāk pasliktina stāvokli.
Cilvēkiem ar neirofibrilāriem sajukumiem, visticamāk, diagnosticēs frontotemporālo demenci .
Alcheimera slimības izpēte arvien vairāk un vairāk uzzina par smadzeņu anatomiju un fizioloģiju. Kā mēs saprotam vairāk par Alcheimera smadzenēs novēroto plankumu un sajūgu lomu, mēs tuvojamies ievērojamam sasniegumam un Alcheimera slimības ārstēšanai.